Isoleucin
Proteinogenní aminokyseliny lze rozdělit do různých skupin v závislosti na struktuře jejich postranních řetězců. Isoleucin spolu s leucin, valin, alanina glycin patří do skupiny aminokyseliny s alifatickými postranními řetězci, což znamená, že nesou pouze jeden uhlík postranní řetězec a jsou nepolární. Kromě toho isoleucin, leucin a valin se nazývají rozvětvené řetězce aminokyseliny díky své specifické molekulární struktuře: aminokyseliny s rozvětveným řetězcem - BCAA. BCAA patří k neutrální aminoskupině kyseliny, a proto se mohou chovat kyselě i zásaditě. Isoleucin nemůže být syntetizován samotným lidským tělem, a je proto nezbytný (nezbytný pro život). Jako esenciální aminokyselina musí být isoleucin konzumován v dostatečném množství s dietními bílkovinami, aby byla zachována vyváženost dusík strava a umožnit normální růst.
Trávení bílkovin a vstřebávání ve střevě
Částečná hydrolýza stravy Proteinů začíná v žaludek. Hlavní látky pro trávení bílkovin jsou vylučovány z různých buněk v žaludku sliznice. Hlavní a vedlejší buňky produkují pepsinogen, prekurzor enzymu štěpícího protein pepsin. Žaludek buňky produkují žaludeční kyselina, který podporuje přeměnu pepsinogenu na pepsin. Navíc, žaludeční kyselina snižuje pH, což zvyšuje pepsin aktivita. Pepsin rozkládá zejména bílkoviny bohaté na isoleucin syrovátka protein, kasein, maso, vejce a lískové ořechy na produkty štěpení s nízkou molekulovou hmotností, jako jsou poly- a oligopeptidy. Rozpustné poly- a oligopeptidy pak vstupují do tenké střevo, místo hlavní proteolýzy - trávení bílkovin. V pankreatu, proteázy - štěpení bílkovin enzymy - jsou vytvořeny. Proteázy jsou zpočátku syntetizovány a vylučovány jako zymogeny - neaktivní prekurzory. Pouze v tenké střevo jsou aktivovány enteropeptidázami - enzymy vytvořené z sliznice buňky -, vápník a trávicí enzym trypsin. Mezi nejdůležitější proteázy patří endopeptidázy a exopeptidázy. Endopeptidázy se štěpí Proteinů a polypeptidy uvnitř molekuly, což zvyšuje terminální napadnutelnost proteinů. Exopeptidázy útočí na peptidové vazby konce řetězce a mohou specificky štěpit určitou aminoskupinu kyseliny z karboxylového nebo amino konce proteinu molekuly. Podle toho se označují jako karboxy- nebo aminopeptidázy. Endopeptidázy a exopeptidázy se ve štěpení navzájem doplňují Proteinů a polypeptidy kvůli jejich odlišné substrátové specificitě. Specifické alifatické amino kyseliny, včetně isoleucinu, jsou uvolňovány endopeptidázovou elastázou. Isoleucin je následně umístěn na konci proteinu a je tak přístupný pro štěpení karboxypeptidáza A. Tato exopeptidáza štěpí alifatické i aromatické aminokyseliny z oligopeptidů. Isoleucin je převážně aktivně a elektrogenně absorbován sodík kotransport do enterocytů - sliznice buňky - z tenké střevo. Asi 30 až 50% absorbovaného isoleucinu je již degradováno a metabolizováno v enterocytech. Transport isoleucinu a jeho metabolitů z buněk portálovým systémem do játra se vyskytuje podél koncentrace gradient pomocí různých dopravních systémů. Střevní vstřebávání aminokyselin je téměř kompletní na téměř 100 procentech. Esenciální aminokyseliny, jako je isoleucin, leucin, valin a methionin, jsou absorbovány mnohem rychleji než neesenciální aminokyseliny. Rozklad dietních a endogenních proteinů na menší štěpné produkty není důležitý pouze pro absorpci peptidů a aminokyselin do enterocytů, ale slouží také k vyřešení cizí povahy molekuly proteinu a k vyloučení imunologických reakcí.
Degradace proteinů
Isoleucin a další aminokyseliny mohou být metabolizovány a degradovány ve všech tkáních organismu a uvolňují NH3 v zásadě ve všech buňkách a orgánech. Amoniak umožňuje syntézuesenciální aminokyseliny, puriny, porfyriny, plazmatické proteiny a proteiny obrany proti infekci. Protože NH3 ve volné formě je neurotoxický i ve velmi malých množstvích, musí být fixován a vylučován. K fixaci dochází prostřednictvím glutamát dehydrogenázová reakce. V tomto procesu amoniak uvolněný v extrahepatálních tkáních se převede na alfa-ketoglutarát, což vede k glutamátPřenos druhé aminoskupiny na glutamát vede ke vzniku glutamin. Proces glutamin syntéza slouží k předběžnému amoniak detoxikace. Glutamin, který se tvoří hlavně v mozek, transportuje vázaný a tím neškodný NH3 do játra. Jiné formy přepravy čpavku na játra jsou kyselina asparagová a alanin. Druhá aminokyselina vzniká vazbou amoniaku na pyruvát ve svalech. V játrech se amoniak uvolňuje z glutaminu, glutamátu, alanin a aspartovat. NH3 se nyní zavádí do hepatocytů - jaterních buněk - pro konečnou úpravu detoxikace pomocí karbamyl-fosfát syntetáza v močovina biosyntéza. Dva čpavek molekuly tvoří molekulu močovina, který se vylučuje ledvinami močí. Prostřednictvím vzniku močovina, 1–2 moly amoniaku lze vyloučit denně. Rozsah syntézy močoviny podléhá vlivu strava, zejména příjem bílkovin z hlediska kvantity a biologické kvality. V průměru strava, množství močoviny v denní moči je v rozmezí asi 30 gramů. Jedinci s poruchou funkce ledvin nejsou schopni vylučovat přebytečnou močovinu ledvina. Postižení jedinci by měli dodržovat dietu s nízkým obsahem bílkovin, aby se zabránilo zvýšené produkci a hromadění močoviny v organismu ledvina v důsledku rozpadu aminokyselin.
