Kde se vyrábí trypsinogen? | Trypsinogen

Kde se vyrábí trypsinogen?

Proenzym trypsinogen je zhruba formulován v slinivka břišní. To leží příčně v horní části břicha na levé straně žaludek. Pankreas lze také rozdělit na dvě části:

Jaké jsou standardní hodnoty?

Od trypsinogen se obvykle předává přímo do tenké střevo prostřednictvím potrubí z slinivka břišní, obvykle není v trypsinogenu žádný krevtj. normální hodnoty se blíží nule. V případě, že je trypsinogen detekován v krev, nálezy rozhodně naznačují patologický proces. Akutní pankreatitida a cystická fibrózajsou například možné. Screeningové testy pro novorozence pro trypsin.

Co má trypsinogen společného s cystickou fibrózou?

In cystická fibróza, známá také jako cystická fibróza, vede mutace v genomu ke změněnému složení sekrece žláz, které uvolňují sekreci na povrch těla, jako je střevo. Díky tomu je sekrece mnohem viskóznější, což umožňuje její pomalejší uvolňování. To je zvláště důležité v případě slinivky břišní. Vzhledem k delší retenční době v kanálcích slinivky břišní má sekrece zvýšený účinek v orgánu. Protože se tak aktivuje také více trypsinogenu trypsin, tělo tráví své vlastní látky, což může vést k akutní pankreatitidě.

Co je trypsin?

trypsin je enzym, který se tvoří z neaktivního prekurzoru, proenzymu trypsinogenu, a hraje důležitou roli při trávení Proteinů. Proenzym trypsinogen pochází z exokrinní části slinivky břišní. Tento proenzym se aktivuje dvěma různými způsoby.

Nejprve se pomocí enzymu enteropeptidázy odštěpí aminokyselinový řetězec skládající se ze šesti aminokyselin. Za druhé, trypsin se může sám aktivovat. V tomto procesu se také odštěpí aminokyselinový řetězec šesti aminokyselin.

Aktivní trypsin může také převést tři pro-enzymy prokarboxypeptidázy, proaminopeptidázy a chymotrypsinogen na jejich tři aktivní enzymy štěpením aminokyselinového řetězce. Tyto tři enzymy se také podílejí na trávení Proteinů. Trypsin je klasifikován jako enzym v kategorii hydroláz.

To znamená, že mohou reverzibilně štěpit sloučeniny mezi aminokyselinami konzumací vody. Schopnost štěpit aminokyselinové řetězce dosahuje maxima u mírně bazické slinivky břišní s hodnotami pH mezi 7 a 8. Tato vlastnost je nezbytná pro proces trávení.

Po enzymy ústní slina, trypsin představuje druhý krok štěpení Proteinů. Enzym nerozděluje aminokyselinový řetězec proteinů zvenčí, ale rozděluje celý řetězec na několik malých fragmentů, které jsou následně zkráceny jinými enzymy, aby mohly být absorbovány do těla střevem sliznice. Pokud je trypsin nedostatečný, je narušeno trávení bílkovin.

Následně se do těla vstřebává méně aminokyselin. Vzhledem k tomu, že některé aminokyseliny jsou pro lidské tělo nezbytné, protože je nelze produkovat ani úpravou stávajících aminokyselin, ani jejich vlastní syntézou, objeví se po určité době příznaky nedostatku, které mohou mít vážné následky, pokud nebudou ošetřeny. Kromě toho se může stát, že se použijí zásoby aminokyselin přítomné v těle, například bílkoviny ve svalech, což vede ke ztrátě hmotnosti a snížení odolnosti.