Lysin (Lys) je jedním z 21 L-aminokyseliny které jsou pravidelně začleněny do Proteinů. Z tohoto důvodu, lysin se nazývá proteinogenní a je nezbytný pro biosyntézu Proteinů a udržování svalů a pojivové tkáně. Deficit ve výši lysin může narušit biosyntézu bílkovin (tvorba nových Proteinů). Podle své chemické struktury a složení patří lysin k zásaditým aminokyseliny, které také zahrnují histidin a arginin. Protože všichni tři aminokyseliny sestávat ze šesti uhlík atomy a základní skupina se jim říká hexon základy. V lysinu reaguje volná aminoskupina (NH2) v postranním řetězci jako báze, zejména pokud je pH příliš nízké nebo kyselé. V tomto případě volná NH2 skupina lysinu absorbuje protony (H +) z prostředí a stává se NH3 +. Prostřednictvím protonové vazby zvyšuje lysin pH prostředí a současně získává pozitivní náboj. Tímto způsobem základní amino kyseliny udržovat pH v extracelulárním a intracelulárním prostoru organismu. Lysin není produkován samotným lidským tělem, a je proto nezbytný (nezbytný pro život). Kromě lysinu dalších osm amino kyseliny jsou považovány za nezbytné, přičemž všechny musí být dodávány s jídlem a nemohou být nahrazeny jinými aminokyselinami. Zatímco sedm z esenciální aminokyseliny mohou být vytvořeny v intermediárním metabolismu z jejich odpovídajících alfa-ketokyselin transaminační reakcí, u lysinu a threoninu tomu tak není. Ty jsou nevratně transaminovány a následně jsou označovány jako esenciální aminokyseliny vlastní.
Trávení a vstřebávání ve střevě
Částečná hydrolýza dietních bílkovin začíná v žaludek. Důležité látky pro trávení bílkovin jsou vylučovány z různých buněk v žaludku sliznice. Hlavní buňky produkují pepsinogen, předchůdce enzymu štěpícího bílkoviny pepsin. Temenní buňky se produkují žaludeční kyselina (HCl), který podporuje přeměnu pepsinogenu na pepsin. Kromě toho HCl snižuje pH žaludku, což zvyšuje pepsin aktivita. Pepsin štěpí protein bohatý na lysin na produkty štěpení s nízkou molekulovou hmotností, jako jsou poly- a oligopeptidy. Mezi dobré přírodní zdroje lysinu patří syrovátka, vejce, maso, sója, pšeničné klíčky, čočka a amarantový protein, stejně jako kasein. Kromě toho vaření voda brambor obsahuje vysoké množství lysinu, protože aminokyselina se z bramborového proteinu rozpouští působením tepla. Rozpustné poly- a oligopeptidy následně vstupují do tenké střevo, místo hlavní proteolýzy (trávení bílkovin). Proteázy (štěpící bílkoviny enzymy) se tvoří v acinárních buňkách slinivky břišní (pankreas). Proteázy jsou zpočátku syntetizovány a vylučovány jako zymogeny - neaktivní prekurzory. To není až do tenké střevo že zymogeny jsou aktivovány enteropeptidázami, vápník a trávicí enzym trypsin. Enteropeptidázy jsou enzymy produkovaný enterocyty (buňkami střeva sliznice) a vylučuje se, když dorazí potravinová bílkovina. Dohromady s vápník, Se vést na převod trypsinogen na trypsin ve střevním lumenu, který je zase zodpovědný za aktivaci dalších zymogenů odvozených z pankreatické sekrece. Mezi nejdůležitější proteázy patří endopeptidázy a exopeptidázy. Endopeptidázy, jako např trypsinchymotrypsin, elastáza, kolagenázaa enteropeptidáza štěpí proteiny a polypeptidy uvnitř molekuly, což zvyšuje terminální napadatelnost proteinů. Exopeptidázy, jako je karboxypeptidáza A a B a amino a dipeptidázy napadají peptidové vazby na konci řetězce a mohou specificky štěpit určité aminoskupiny kyseliny z karboxylového nebo amino konce proteinu molekuly. Podle toho se označují jako karboxy- nebo aminopeptidázy. Endopeptidázy a exopeptidázy se navzájem doplňují při štěpení proteinů a polypeptidů díky své odlišné substrátové specificitě. Endopeptidáza trypsin specificky uvolňuje základní aminokyseliny lysin, arginin, histidin, ornithin a cystin na C-terminálním konci peptidového řetězce. Lysin je následně umístěn na konci proteinu a je tak přístupný pro štěpení karboxypeptidáza B. Tato exopeptidáza štěpí z oligopeptidů výhradně bazické aminokyseliny. Na konci trávení bílkovinami je lysin přítomen buď jako volná aminokyselina, nebo vázán na jiné aminokyseliny ve formě di- a tripeptidů. Ve volné, nevázané formě je lysin převážně aktivně a elektrogenně přijímán sodík kotransport do enterocytů (sliznice buněk) tenké střevo. Hnací silou tohoto procesu je řízená hodnota buňky sodík gradient, který se udržuje pomocí sodíku /draslík ATPáza. Pokud je lysin stále součástí di- nebo tripeptidů, jsou tyto transportovány do enterocytů proti a koncentrace gradient v H + kotransportu. Intracelulárně jsou peptidy štěpeny amino a dipeptidázami na volné aminokyseliny, včetně lysinu. Lysin opouští enterocyty různými transportními systémy podél koncentrace gradient a je transportován do játra přes portál krev. Střevní vstřebávání lysinu je téměř kompletní na téměř 100%. Existují však rozdíly v rychlosti vstřebávání. Esenciální aminokyseliny, jako je lysin, isoleucin, valin, fenylalanin, tryptofan, a methionin, jsou absorbovány mnohem rychleji než neesenciální aminokyseliny. Ve srovnání s neutrálními aminokyselinami jsou aminokyseliny se základní vedlejší skupinou absorbovány do enterocytů mnohem pomaleji. Rozklad dietních a endogenních proteinů na menší štěpné produkty není důležitý pouze pro absorpci peptidů a aminokyselin do enterocytů, ale slouží také k vyřešení cizí povahy molekuly proteinu a k vyloučení imunologických reakcí.
