L-methionin patří k zásadnímu (vitálnímu) aminokyseliny a nemůže být produkován samotným lidským organismem. Proto má dostatečný příjem v potravě značný význam. Methionin je důležitým zdrojem síra v člověku strava. Má to síra atom organicky vázaný v postranním řetězci mezi skupinami CH2 a CH3. Vazba CH3-S-CH2-R- se také nazývá thioether, kde R znamená organický zbytek methionin molekula. Kromě methioninu cystein je také jedním z síra-obsahující aminokyseliny, který reaguje s jiným cystein molekula za vzniku disulfidového můstku - vazby mezi dvěma atomy síry, SS vazby - za vzniku cystin. K příjmu stopových prvků síry dochází převážně ve formě methioninu a S obsahujícího S cystein. Jelikož postranní skupina methioninu nese pozitivní ani negativní náboj, je methionin neutrální nepolární aminokyselina potřebná pro endogenní syntézu Proteinů a z tohoto důvodu se nazývá proteinogenní. V biosyntéze bílkovin slouží methionin jako startovací aminokyselina během translace. Biosyntéza bílkovin nebo gen Exprese označuje produkci proteinu nebo polypeptidu a skládá se z procesu transkripce - tvorby messengerové RNA z DNA - a translace - syntézy proteinu z messengerové RNA. Překlad, který probíhá v cytosolu buněk, je po transkripci a zahrnuje transkripci messengerové RNA (mRNA) za účasti ribozomy a přenos RNA molekuly (tRNA). MRNA prochází z místa její syntézy, z jádra, navázaného na Proteinů přes jaderné póry do cytosolu buněk. TRNA molekuly poskytnout aminokyseliny pro biosyntézu proteinů a váže se na mRNA, zatímco ribozomy propojte jednotlivé amino kyseliny společně za vzniku polypeptidu translokací (změnou umístění) na mRNA. The ribozomy jsou v konečném důsledku zodpovědní za přeměnu základní sekvence mRNA na aminokyselinovou sekvenci a tedy na protein. Tvorba proteinů z jednotlivých aminokyselin kyseliny vždy začíná počátečním kodonem AUG mRNA. Strom základy adenin-uracil-guanin - bazický triplet, kodon - kód speciálně pro methionin. Podle toho tRNA, která spouští biosyntézu bílkovin (tvorba nových Proteinů) musí být nabitý methioninem, aby se mohl vázat svým bazickým tripletem UAC na počáteční kodon mRNA pod vlivem ribozomu. V dalším kroku se druhá tRNA nabitá aminokyselinou váže na následující kodon mRNA, také za spolupráce ribozomu. Který amino kyseliny jsou dodávány tRNA molekuly závisí na funkci proteinu, který má být syntetizován a který má protein v organismu vykonávat po jeho dokončení. Následně například aminokyselina druhé tRNA alanin, se enzymaticky přenáší na methionin spojením alaninu a methioninu peptidovou vazbou - tvorba dipeptidu. Translokací ribozomu na mRNA a dodáním dalších aminokyselin pomocí molekul tRNA se dipeptid rozšíří na peptidový řetězec. Polypeptidový řetězec roste, dokud se neobjeví jeden ze tří stop kodonů mRNA. Aminokyselinové molekuly tRNA se již neváží, syntetizovaný protein se štěpí a mRNA se oddělí od ribozomu. Dokončený protein může nyní vykonávat svoji funkci v organismu. Vzhledem ke své důležitosti jako startovací aminokyseliny v translaci představuje methionin - první N-koncovou aminokyselinu - jakéhokoli proteinu.
Střevní absorpce
Dietní bílkoviny bohaté na methionin, jako jsou vejce, ryby, játra, Brazilský ořech a celý kukuřice Protein, který se již v proteinu rozkládá na menší štěpné produkty, jako jsou poly- a oligopeptidy žaludek enzymem štěpícím protein pepsin. Místem hlavní proteolýzy (trávení bílkovin) je tenké střevo. Tam peptidy přicházejí do styku se specifickými proteázami (štěpením proteinů enzymy), které uvolňují jednotlivé aminokyseliny, které tvořit poly- a oligopeptidy. Proteázy jsou produkovány ve slinivce břišní a vylučovány do tenké střevo jako zymogeny (neaktivní prekurzory). Krátce před příchodem bílkovin ve stravě jsou zymogeny aktivovány enteropeptidázami, vápník a trávicí enzym trypsin.V lumenu tenké střevo, peptidy jsou štěpeny uvnitř molekuly pod vlivem proteáz chymotrypsinu B a C, přičemž se uvolňuje methionin na C-terminálním konci peptidového řetězce. Methionin je nyní na konci proteinu, takže je přístupný pro štěpení zinek-závislý karboxypeptidáza A. Karboxypeptidázy jsou proteázy, které výlučně útočí na peptidové vazby konce řetězce, a tak štěpí určité aminokyseliny z karboxylového nebo amino konce proteinových molekul. Proto se označují jako karboxy- nebo aminopeptidázy. Methionin může být absorbován buď jako volná aminokyselina, nebo navázán na jiné aminokyseliny ve formě di- a tripeptidů. Ve volné, nevázané formě je methionin převážně aktivně a elektrogenně absorbován do enterocytů (sliznice buněk) tenkého střeva v sodík kotransport. Řízení tohoto procesu je buněčné sodík gradient udržovaný sodíkem /draslík ATPáza. Pokud je methionin stále součástí di- nebo tripeptidů, jsou tyto transportovány do enterocytů proti a koncentrace gradient v protonovém transportu. Intracelulárně jsou peptidy štěpeny amino a dipeptidázami na volné aminokyseliny, včetně methioninu. Methionin opouští enterocyty různými transportními systémy podél koncentrace gradient a je transportován do játra přes portál krev. Střevní vstřebávání methioninu je téměř kompletní na téměř 100%. Přesto existují rozdíly v rychlosti vstřebávání. Esenciální aminokyseliny, jako je methionin, leucin, isoleucin a valin, se vstřebávají mnohem rychleji než neesenciální aminokyseliny. Rozklad dietních a endogenních proteinů na štěpné produkty s nízkou molekulovou hmotností je důležitý nejen pro absorpci peptidů a aminokyselin do enterocytů, ale slouží také k vyřešení cizí povahy proteinové molekuly a k vyloučení imunologických reakcí.
