Lysyl oxidáza je enzym z pojivové tkáně který má katalytické funkce a podporuje síťování Kolagen a elastin. Enzym má stabilizační účinek na pojivové tkáně provedením oxidační deaminace, čímž se vytvoří základní podmínky pro zesíťování. U cutis laxa je aktivita lysyl oxidázy snížena.
Co je lysyl oxidáza?
Existují různé enzymy v lidském těle, které všechny mají katalytickou aktivitu. Tak, enzymy umožnit nebo urychlit reakce v lidském těle. Lysyl oxidáza je lidský enzym pojivové tkáně. Také se mu říká protein lysin-6-oxidáza a nachází se hlavně v extracelulárním prostoru pojivové tkáně. V tomto případě se katalytická aktivita enzymu vztahuje k zesíťování mezi Kolagen a elastin. Lysyl oxidáza tyto dva mechanicky stabilizuje Proteinů, což umožňuje reaktivní vazbu. Lysyl oxidáza se nenachází pouze v lidském těle. Enzymem jsou vybaveni i další obratlovci. Lysyl oxidáza je považována za stabilizátor pojivové tkáně. Nedostatek enzymu způsobuje klinický obraz cutis laxa, závažné a dědičné slabost pojivové tkáně.
Funkce, účinek a úkoly
Lysyl oxidáza vykonává důležité funkce v extracelulárním prostoru při zesíťování mezi jednotlivci molekuly of Kolagen. V lidském těle má kolagen hlavní roli uvnitř Proteinů, což představuje přibližně 30 procent celkového proteinu hmota. Kolagen je nejhojnější bílkovina. Jedná se o strukturní a stavební protein, který tvoří mnoho složek těla, včetně pojivové tkáně, kosti, zuby, chrupavka, šlachy, vazy a kůže. Lysyl oxidáza podporuje vazbu kolagenu na karbonylové skupiny a přispívá tak svou částí ke stabilitě výše zmíněných složek těla. Má katalytickou aktivitu pro produkci karbonylových skupin, které tvoří kovalentní příčné vazby na kolageny v aldolových kondenzacích. V souladu s tím je katalytickým úkolem lysyl oxidázy příprava tvorby fibril. Enzym vytváří všechny chemické podmínky nezbytné pro vznik. Vlákna jsou považována za vlákna z vláken. Odpovídají tenkým a vláknitým složkám těla a nacházejí se v buněčných stěnách rostlin, v lidských svalech a v pojivové tkáni. Úkolem lysyloxidázy je v této souvislosti v podstatě oxidativní deaminace lysylových zbytků. V chemii je deaminace chemickým štěpením aminoskupin jako amonné ionty nebo amoniak. Oxidační deaminace štěpí aminoskupiny aminokyseliny L-glutamát od vodík a oxiduje je na iminoskupiny s přenosem vodíku na NAD + nebo NADP +. Poté následuje hydrolytické štěpení imino skupin jako amonné ionty, které je doprovázeno tvorbou α-keto kyseliny. Deaminace odpovídá prvnímu kroku v biochemické degradaci aminokyseliny, který se u savců vyskytuje hlavně v játra. Amonný iont vzniklý během deaminace se převede na močovina. Deaminační procesy lysyl oxidasy vedou k aldehydovým skupinám, které se mohou kombinovat s jednotlivými aminoskupinami z jiných lysylových zbytků za vzniku tzv. Schiffova základy a tímto způsobem tvoří stabilizující příčné vazby v kolagenu.
Vznik, výskyt, vlastnosti a optimální hodnoty
Lysyl oxidáza je kódována v DNA LOX gen, který se u lidí nachází na chromozomu 5 v genovém lokusu q23.3 až q31.2. The gen produkt není konečná forma enzymu. Produktem není hotová lysyl oxidáza, ale prekurzorová forma, která má a Molární hmota 47 kDa po překladu. V dalším průběhu dochází ke glykosylaci. Během tohoto procesu Molární hmota pozdějšího enzymu se zvýší na 50 kDa a prekurzorová forma lysyl oxidázy se vylučuje do extracelulárního prostoru. Po sekreci se pre-lysyl oxidáza dále zpracovává. V extracelulárním prostoru se látka štěpí. Štěpení na dva fragmenty se provádí proteinem 1, čímž se získá 32 kDa lysyl oxidáza. Na druhou stranu se vytvoří zbytková látka, která v tomto případě odpovídá polypeptidu.
Nemoci a poruchy
Genetické defekty lysyl oxidázy mohou způsobit klinický obraz cutix laxe stav se také nazývá dermatochaláza a označuje skupinu často s věkem souvisejících slabostí pojivové tkáně pozorovaných ve většině případů při familiárním shlukování. Společnou charakteristikou všech fenoménů dermatochalázy je ochabnutí a nepružnost kůže který často visí ve velkých záhybech na různých částech těla. Většina postižených jedinců kvůli změnám vypadá starší než oni. Poruchy jsou způsobeny mimo jiné genetickými mutacemi. V této souvislosti existuje mluvit syndromu cutis laxa. Onemocnění může být v autozomálně recesivní, autozomálně dominantní a x-chromozomální formě. V mnoha případech je syndrom cutis laxa spojován s dalšími abnormalitami a může být fatální, pokud jsou zahrnuty například orgány. ARCL1 odpovídá cutis laxa autozomálně recesivního typu 1 a je považována za nejtěžší formu, která může způsobit život ohrožující komplikace. Typ ARCL1A je spojen s mutacemi v FBLN5 gen v místě 14q32.12. Typ ARCL1B je spojen s mutacemi v genu EFEMP2 na lokusu 11q13.1 a varianta ARCL1C odpovídá cutis laxa s přidruženými plíce, abnormality gastrointestinálního traktu a močových cest v důsledku mutací genu LTBP4 v lokusu 19q13.2. Mutace ve výše uvedených genech vedou k podprůměrné aktivitě lyxyloxidázy. Snížená aktivita enzymu vytváří nedostatečné příčné vazby. Pojivová tkáň pacientů tedy není dostatečně stabilizována.
