Vodík vazba je interakce mezi molekuly který se podobá Van der Waalsovi interakcí a vyskytuje se v lidském těle. Vazba hraje roli především v kontextu peptidových vazeb a řetězců aminokyseliny in Proteinů. Bez vodík organismus není životaschopný, protože mu chybí životně důležité schopnosti aminokyseliny.
Co je vodíková vazba?
Vodík vazby jsou mezimolekulární síly. Bez jejich existence voda by neexistovaly v různých stavech agregace, ale byly by plynné. Vodíková vazba je zkrácena jako vodíková vazba nebo H-vazba. Jedná se o chemický účinek, který odkazuje na atraktivní interakci kovalentně vázaných atomů vodíku na volné páry elektronů atomu atomového seskupení. Interakce je založena na polaritě a přesněji popsána existuje mezi pozitivně polarizovanými atomy vodíku v amino nebo hydroxylové skupině a volnými elektronovými páry jiných funkčních skupin. Interakce probíhá pouze za určitých podmínek. Jeden stav je elektronegativní vlastnost volných elektronových párů. Tato vlastnost musí být silnější než elektronegativní vlastnost vodíku, aby se vytvořila silná vazba. Atom vodíku tak může být polárně vázán. Elektronegativní volné atomy mohou být například dusík, kyslíka fluor. Vodíkové vazby jsou vazby sekundární valence, jejichž pevnost je obvykle mnohem nižší než u kovalentních vazeb nebo iontových vazeb. Molekuly ve vodíkových vazbách mají relativně vysokou hodnotu bod tání ve vztahu k jejich Molární hmota a podobně vysoká bod varu. Vazby mají lékařský význam především s ohledem na peptidy a nukleové kyseliny uvnitř organismu. Vodíkové vazby jsou mezimolekulární síly. Bez jejich existence voda by neexistovaly v různých stavech agregace, ale byly by plynné.
Funkce a úkol
Vodíková vazba má jen slabou interakci a dochází mezi dvěma částicemi nebo uvnitř molekuly. V této souvislosti forma vazby hraje roli například při tvorbě terciárních struktur v Proteinů. V biochemii se proteinová struktura týká různých strukturálních úrovní proteinu nebo peptidu. Struktury těchto přirozeně se vyskytujících látek jsou hierarchicky rozděleny na primární strukturu, sekundární strukturu, terciární strukturu a kvartérní strukturu. Za primární strukturu se považuje aminokyselinová sekvence. Když je protein zmíněn z hlediska prostorového uspořádání, často je mluvit konformací proteinů a fenomén konformačních změn. Konformační změna v této souvislosti odpovídá změně v prostorové struktuře. Uspořádání Proteinů jako základ má peptidovou vazbu. Tento typ vazby se vždy spojuje aminokyseliny stejně. V buňkách jsou peptidové vazby zprostředkovány ribozomy. Každá peptidová vazba odpovídá spojení karboxylových skupin jedné aminokyseliny a aminoskupin druhé aminokyseliny, což je doprovázeno odštěpením voda. Tento proces je také známý jako hydrolýza. V každé peptidové vazbě jednoduchá vazba spojuje C = O skupinu s NH skupinou. The dusík atom má přesně jeden volný elektronový pár. Z důvodu vysoké elektronegativity kyslík, tento volný pár je pod vlivem atomů O2 přitahujících elektrony. Tímto způsobem kyslík částečně táhne volný elektronový pár do vazby mezi dusík atom a uhlík atom a peptidová vazba získává proporcionální charakter dvojné vazby. Znak dvojné vazby odstraňuje volnou rotovatelnost skupiny NH a C = O. Atomy kyslíku a atomy vodíku peptidových vazeb jsou relevantní pro tvorbu struktury všech peptidů a proteinů bez výjimky. Dvě amino kyseliny se mohou navzájem spojovat tímto způsobem. Po takovém připojení všechny peptidové vazby dvou řetězců amino kyseliny jsou přímo naproti sobě. Atomy vodíku v peptidové vazbě jsou relativně pozitivně polarizovány ve srovnání s atomy kyslíku v peptidových vazbách přímo proti sobě. Tímto způsobem se vytvářejí vodíkové vazby a spojují dva řetězce aminokyselin dohromady. Všechny amino kyseliny v lidském těle jsou organické sloučeniny skládající se alespoň z jedné karboxylové skupiny a jedné aminoskupiny. Aminokyseliny jsou základním stavebním kamenem lidského života. Kromě a-aminokyselin proteinů je známo více než 400 neproteinogenních aminokyselin s biologickými funkcemi, které by nemohly být vytvořeny bez vodíkové vazby. Síly, jako je vodíková vazba, tak primárně stabilizují terciární strukturu aminokyselin.
Nemoci a poruchy
Pokud dojde k narušení tvorby funkčního proteinu gen prostorové struktury, obvykle se používá termín skládání bílkovin. Jedna taková porucha je Huntingtonova choroba. Toto genetické onemocnění se dědí autozomálně dominantním způsobem a je způsobeno genetickou mutací v chromozomu 4. Mutace vede k nestabilitě gen produkt. Poruchou je neurologické onemocnění spojené primárně s nedobrovolnými hyperkinézami distálních končetin a obličeje. Trvalé hyperkinézy vedou k rigiditě postižených svalů. Pacienti s onemocněním navíc trpí zvýšeným výdajem energie. Patologické jevy související s vodíkovou vazbou nebo obecnou strukturou bílkovin jsou také přítomny u prionových onemocnění, jako je nemoc šílených krav. Podle nejuznávanější hypotézy BSE iniciuje nesprávné skládání proteinů. Tyto špatně poskládané proteiny nemohou být degradovány fyziologickými procesy, a proto se hromadí v tkáních, zejména v centrální nervový systém. Výsledkem je degenerace nervových buněk. Malformace proteinové struktury jsou také diskutovány v kauzálním kontextu Alzheimerova choroba choroba. Uvedená onemocnění přímo neovlivňují vodíkové vazby, ale odkazují na prostorovou strukturu proteinů, ke které vodíková vazba významně přispívá. Organismus s absolutní neschopností vodíkové vazby není životaschopný. Mutace způsobující toto by měla za následek brzký gestační pokles.
