Arginin: Definice, syntéza, absorpce, transport a distribuce

Aminokyselina arginin (zkratky Arg v třípísmenném kódu a R v jednopísmenném kódu) je proteinogenní aminokyselina (používá se k Proteinů) s guanidino skupinou v postranním řetězci. Patří k základním aminokyseliny a je nejvíce dusík- obohacená aminokyselina se 4 N atomy. Pouze L-konfigurace aminokyseliny má biologický účinek na lidské tělo.

Arginin může být vyrobeno samotným lidským tělem z jiných aminokyseliny a prekurzory. Množství vlastní syntézy však není dostatečné k úplnému pokrytí poptávky. Arginin je proto polopodstatný (podmíněně nezbytný pro život).

Syntéza probíhá v močovina cyklus z neproteinogenní aminokyseliny ornithinu, neesenciální aminokyseliny aspartát a karbamoyl fosfát. Arginin je navíc konzumován v strava jako součást Proteinů. Arginin je přítomen v přibližně 3 až 6% Proteinů.
Proteiny z potravy se štěpí na tri- a dipeptidy (proteinové řetězce skládající se ze 3 a 2 aminokyselinyrespektive) a volné aminokyseliny dříve vstřebávání (absorpce ve střevě). Toto štěpení podle konkrétního enzymy (exo- a endopeptidázy) již začíná v žaludek a pokračuje v tenké střevo.

Speciální dopravní systémy pro vstřebávání amino kyseliny existují v membráně kartáčového okraje sliznice buňky (buňky střevní sliznice). Zdarma amino kyseliny jsou absorbovány aktivním transportérem závislým na Na +, zatímco tri- a dipeptidy jsou absorbovány transportem vázaným H + do enterocytů (buněk tenkého střeva epitel). Proteiny exfoliovaných buněk tenkého střeva sliznice samy o sobě jsou také rozděleny na jejich jednotlivé aminoskupiny kyseliny a reabsorbován. V enterocytech se tri- a dipeptidy hydrolyzují na volné aminokyseliny (štěpí se reakcí s voda) a přepraven do játra.
Lidské tělo má celkovou zásobu bílkovin přibližně 10 až 11 kg. Soubor volných aminokyselin v krev plazma je asi 100 g. Méně než 1% zásob bílkovin z játra, ledvina a tenkého střeva sliznice je takzvaný labilní protein a lze jej rozložit bez ovlivnění funkce těla. Bílkoviny lidského těla jsou v dynamickém stavu hromadění a odbourávání (přeměna bílkovin) a rychle se přizpůsobují metabolické situaci. Kromě aminokyselin dodávaných z těla dochází k degradaci a remodelaci vlastních proteinových struktur těla strava, významně přispívá k udržování zásob aminokyselin. Rychlost opětovného použití (míra recyklace) z proteolýzy (rozkladu proteinů) endogenních proteinů může být až 90%.

Obrat bílkovin v těle závisí na stavu výživy a dostupnosti volných aminokyselin. Například příjem 100 g bílkovin ve stravě má ​​za následek obrat cca. 250 až 300 g tělesných bílkovin, přičemž se uvolňují jednotlivé aminokyseliny a používají se například pro každodenní obnovu buněk střevní sliznice, metabolismus svalů nebo tvorbu a rozklad bílkovin v plazmě.

Produkty rozkladu bílkovinového metabolismu (metabolismus bílkovin) jsou dusík sloučeniny jako močovina, amoniak, kyselina močová a kreatinin a jsou vylučovány močí. Při normálním příjmu bílkovin tvoří 80 až 85% z celkového množství dusík se vylučuje jako močovina ledvinami. To by odpovídalo asi 80 g bílkovin denně.

Neabsorbovaný dietní protein a bílkoviny vylučované (vylučované) do lumen střeva se vylučují stolicí (stolicí). Toto množství odpovídá přibližně 10 g bílkovin denně: