Jako enzym slinivky břišní trypsin je zodpovědný za další rozklad potravin Proteinů. Působí ve vysoce alkalickém rozmezí. trypsin nedostatek vede k nedostatek bílkovin v těle kvůli zhoršenému rozkladu bílkovin.
Co je trypsin?
trypsin představuje proteázu, která pokračuje ve trávení Proteinů v alkalické oblasti tenké střevo. V žaludekštěpení bílkovin již začíná v kyselém prostředí enzymem pepsin. Enzym trypsin se skládá ze tří složek. Jedná se o trypsin-1 jako kation, trypsin-2 jako anion a trypsin-4. Dvě třetiny enzymu tvoří trypsin-1 a jedna třetina trypsin-2. Trypsin-4 nebo mesotrypsin je přítomen pouze v malém množství. Trypsin je endoproteáza. Štěpí protein pouze na konkrétních místech. Dále je to serinová proteáza. Jeho aktivní místo obsahuje katalytickou triádu kyselina asparagová, histidin a serin. Štěpí dietní Proteinů přednostně na základní aminokyseliny lysin, arginin a upraveno cystein. Trypsin se vyrábí z prekurzoru zymogenu trypsinogen pomocí katalytického působení střevního enzymu enteropeptidázy. Enzym se skládá z 224 aminokyseliny. Trypsin vykazuje optimální účinek při pH 7 až 8.
Funkce, akce a úkoly
Úkolem trypsinu je pokračovat v odbourávání bílkovin, které již začalo v žaludek, nyní v zásaditém rozmezí. V žaludek, trávení bílkovin ve stravě podobným enzymem pepsin začíná v kyselém rozmezí. I zde jsou proteinové řetězce rozděleny v určitých bodech. Zatímco tento rozklad bílkovin v žaludku probíhá aromaticky aminokyseliny jako je fenylalanin, jsou proteiny a polypeptidy štěpeny trypsinem na základních aminokyselinách lysin a arginin a při změně cystein. Další rozdíl pepsin je to, že trypsin uplatňuje svůj optimální účinek v alkalickém rozmezí při pH 7 až 8. Aktivovaný trypsin také konvertuje další zymogeny, jako je chymotrypsinogen, pro-elastáza, prokarboxypeptidáza a další neaktivní enzymy na aktivní enzymy. Konverze začíná ihned po uvolnění trypsinu. Dalšími pankreatickými proteázami jsou chymotrypsin, karboxypeptidáza nebo elastin. Trypsin se dále také sám aktivuje přeměnou trypsinogen, pankreatické enzymy jsou zpočátku přítomny ve své neaktivní formě, aby se zabránilo rozpadu slinivky břišní samovolným trávením. Pouze když jsou neaktivní preformy vylučovány, může dojít k jejich aktivaci štěpením. Nejprve enteropeptidáza katalyzuje přeměnu trypsinogen trypsin. Toto je jediná funkce enteropeptidázy. V tomto procesu hexamer obsahující koncovou aminokyselinu lysin je odštěpena od trypsinogenu. Jelikož trypsin také štěpí polypeptidové řetězce na bazickém lysinu, nyní také katalyzuje svou vlastní aktivaci a současně aktivaci dalších zymogenů. Spolu s enzymy chymotrypsin a elastáza, štěpí větší proteiny v tenké střevo a peptony (polypeptidové řetězce) vytvořené působením pepsinu na tri- a dipeptidy. Tyto menší peptidy pak podléhají dalšímu rozpadu na amino kyseliny s pomocí jiných enzymy. Konkrétně trypsin také přispívá k rozpadu aminokyseliny methionin. Lysin mimo jiné stimuluje tvorbu trypsinu.
Vznik, výskyt, vlastnosti a optimální hodnoty
Trypsin je endogenní enzym pro trávení potravinových bílkovin. Proto je pankreasem vždy vylučován krátce po požití potravy. Enzym však lze získat také ze živočišných zdrojů a použít jej jako lék. Efekt štěpení bílkovin lze použít mimo jiné k rozložení vlastních proteinových komplexů v těle. Tímto způsobem lze imunitní komplexy rozložit autoimunitní onemocnění. Záněty muskuloskeletálního systému lze také dobře léčit trypsinem. Dále aktivuje enzym plasmin z plazminogenu. Plazmin rozpouští fibrin v případě těžké tvorby trombů. Takže pomocí trypsinu trombóza lze léčit nebo dokonce mu předcházet. Dále trypsin AIDS trávení při jídle. Při aplikaci 1 až 2 hodiny před jídlem nebo po jídle působí protizánětlivě.
Nemoci a poruchy
V kontextu pankreatická nedostatečnost, syntéza Trávicí enzymy například trypsin může být omezen. Výsledkem je rozvoj poruch trávení. Kromě proteáz produkuje pankreas také lipázy a amylázy. Pokud enzymy chybí, potravinové složky již nejsou tráveny a vstupují do dvojtečka v průběhu. Pokud například chybí trypsin, potravinové bílkoviny již nelze správně rozkládat. Hnijící bakterie usadit se v dvojtečka a rozložit proteiny anaerobně. To vede k masivnímu zažívací problémy s nadýmání, průjem a bolest břicha. Kromě toho snížená tvorba amino kyseliny vede k nedostatek bílkovin a podvýživa navzdory dostatečnému příjmu potravy. Enzymy však mohou být dodávány také externě. Existují však také lékařské případy, kdy endogenní enzymy, jako je trypsin, štěpí samotný pankreas. To se může stát v případě ucpání žluč a pankreatické kanály. V tomto případě se trypsin uvolní, ale nemůže vstoupit do tenké střevo kvůli pankreatické obstrukci. Pokud v této akutní nouzové situaci není otevřen pankreatický kanál, dojde k smrtelnému výsledku v důsledku samorozpadu pankreatu. U pankreatických nádorů může být také pankreatický vývod zcela nebo částečně ucpán. Působení trávicích šťáv v pankreatu se projevuje jako chronické nebo akutní pankreatitida. Nedostatek trypsinu může být také způsoben mutací. Kromě toho existují také dědičné formy pankreatitida když je narušen rozklad trypsinu.
