Valin (Val) je třetí aminokyselina s rozvětveným řetězcem - anglicky: Branched Chain Aminokyseliny (BCAA). Jako leucin a isoleucin, valin má ve své struktuře uspořádání rozvětveného řetězce. Díky této specifické molekulární struktuře nemůže zvíře ani lidský organismus vytvářet valin, a proto se tato aminokyselina nazývá esenciální (nezbytná pro život). Nakonec musí být valin přijímán v dostatečném množství s dietními bílkovinami, aby se udržel a dusík vyvážit a umožňují normální růst. Valina je jednou z celkem 21 proteinogenních aminokyseliny zvyklý stavět Proteinů. Všechny hlavní Proteinů těla obsahují valin v koncentracích 5-8%. V závislosti na struktuře jejich postranních řetězců, proteinogenní aminokyseliny jsou rozděleny do různých skupin. Valin, jako isoleucin, leucin, alanin a glycin, je aminokyselina s alifatickým postranním řetězcem. Alifatické amino kyseliny nosit jen jeden uhlík postranní řetězec a jsou nepolární. Valin je jedním z neutrálních aminoskupin kyseliny, což je důvod, proč se může chovat jak kyselě - uvolňuje protony -, tak i alkalicky - přijímá protony. V roce 1901 Herman Emil Fischer, zakladatel moderní biochemie, poprvé izoloval esenciální aminokyselinu valin z kaseinu. Kasein je hrubý koagulační protein o mléko a proto hlavní složkou sýra a tvarohu. Strukturálně je valin odvozen od kyseliny isovalerové substitucí a vodík atom s aminoskupinou (NH2), hemiterpen monokarboxylové kyseliny, známý také jako kyselina 3-methylmáselná.
Trávení bílkovin a vstřebávání ve střevě
Částečná hydrolýza stravy Proteinů začíná v žaludek. Hlavní látky pro trávení bílkovin jsou vylučovány z různých buněk v žaludku sliznice. Hlavní a vedlejší buňky produkují pepsinogen, prekurzor enzymu štěpícího protein pepsin. Žaludek buňky produkují žaludeční kyselina, který podporuje přeměnu pepsinogenu na pepsin. Navíc, žaludeční kyselina snižuje pH, což zvyšuje pepsin aktivita. Pepsin štěpí na valin bohatý protein na produkty štěpení s nízkou molekulovou hmotností, jako jsou poly- a oligopeptidy. Mezi dobré přírodní zdroje valinu patří kasein, syrovátka, vejce, maso, oves, celá rýže a lískové ořechy. Rozpustné poly- a oligopeptidy následně vstupují do tenké střevo, místo hlavní proteolýzy (trávení bílkovin). Proteázy (štěpící bílkoviny enzymy) se produkují ve slinivce břišní. Proteázy jsou zpočátku syntetizovány a vylučovány jako zymogeny - neaktivní prekurzory. Je to jen v tenké střevo že jsou aktivovány enteropeptidázami - enzymy vytvořené z sliznice buňky - vápník a trávicí enzym trypsin. Mezi nejdůležitější proteázy patří endopeptidázy a exopeptidázy. Endopeptidázy štěpí uvnitř proteiny a polypeptidy molekuly, což zvyšuje terminální napadnutelnost proteinů. Exopeptidázy útočí na peptidové vazby konce řetězce a mohou specificky štěpit určitou aminoskupinu kyseliny z karboxylového nebo amino konce proteinu molekuly. Podle toho se označují jako karboxy- nebo aminopeptidázy. Endopeptidázy a exopeptidázy se navzájem doplňují při štěpení proteinů a polypeptidů díky své odlišné substrátové specificitě. Specifické alifatické aminokyseliny, včetně valinu, jsou uvolňovány endopeptidázovou elastázou. Valin se následně nachází na konci proteinu a je tak přístupný pro štěpení karboxypeptidáza A. Tato exopeptidáza štěpí alifatické i aromatické aminokyseliny z oligopeptidů. Valin je absorbován převážně aktivně a elektrogenně sodík kotransport do enterocytů (sliznice buněk) tenké střevo. Asi 30 až 50% absorbovaného valinu je již degradováno a metabolizováno v enterocytech. Transport valinu a jeho metabolitů z buněk portálovým systémem do játra se vyskytuje podél koncentrace gradient pomocí různých dopravních systémů. Střevní vstřebávání aminokyselin je téměř kompletní na téměř 100 procentech. Esenciální aminokyseliny, jako je valin, isoleucin, leucin, a methionin, jsou absorbovány mnohem rychleji než neesenciální aminokyselinyRozklad dietních a endogenních proteinů na menší štěpné produkty není důležitý pouze pro absorpci peptidů a aminokyselin do enterocytů, ale slouží také k vyřešení cizí povahy molekuly proteinu a k vyloučení imunologických reakcí.
Degradace proteinů
Valin a další aminokyseliny mohou být metabolizovány a degradovány ve všech tkáních organismu a uvolňují NH3 v zásadě ve všech buňkách a orgánech. Amoniak umožňuje syntézuesenciální aminokyseliny, puriny, porfyriny, plazmatické proteiny a proteiny obrany proti infekcím. Vzhledem k tomu, že NH3 ve volné formě je neurotoxický i ve velmi malých množstvích, musí být fixován a vylučován. Amoniak inhibicí může způsobit vážné poškození buněk energetický metabolismus a posuny pH. K fixaci dochází prostřednictvím glutamát dehydrogenázová reakce. V tomto procesu amoniak uvolněný v extrahepatálních tkáních se převede na alfa-ketoglutarát a produkuje se glutamát. Přenos druhé aminoskupiny na glutamát vede k tvorbě glutamin. Proces glutamin syntéza slouží jako předběžný amoniak detoxikace. Glutamin, který se tvoří hlavně v mozek, transportuje vázaný a tím neškodný NH3 do játra. Jiné formy přepravy čpavku na játra jsou kyselina asparagová a alanin. Druhá aminokyselina vzniká vazbou amoniaku na pyruvát ve svalech. V játrech se amoniak uvolňuje z glutaminu, glutamátu, alanin a aspartovat. NH3 se nyní zavádí do hepatocytů - jaterních buněk - pro konečnou úpravu detoxikace pomocí karbamyl-fosfát syntetáza v močovina biosyntéza. Dva čpavek molekuly tvoří molekulu močovina, který je netoxický a vylučuje se ledvinami močí. Prostřednictvím vzniku močovina, 1–2 moly amoniaku lze vyloučit denně. Rozsah syntézy močoviny podléhá vlivu strava, zejména příjem bílkovin z hlediska kvantity a biologické kvality. V průměru strava, množství močoviny v denní moči je v rozmezí asi 30 gramů. Jedinci s poruchou funkce ledvin nejsou schopni vylučovat přebytečnou močovinu ledvina. Postižení jedinci by měli dodržovat nízký obsah bílkovin strava zabránit zvýšené produkci a akumulaci močoviny v ledvina v důsledku rozpadu aminokyselin.
