leucin - Leu - je jedním z celkem 21 proteinogenních aminokyseliny zvyklý stavět ProteinůV závislosti na struktuře jejich postranních řetězců, proteinogenní aminokyseliny jsou rozděleny do různých skupin. leucinjako isoleucin, valin, alanin a glycin, je aminokyselina s alifatickým postranním řetězcem. Alifatický aminokyseliny nosit jen jeden uhlík postranní řetězec a jsou nepolární.leucin, isoleucin a valin se nazývají amino s rozvětveným řetězcem kyseliny díky své specifické molekulární struktuře: aminokyseliny s rozvětveným řetězcem (BCAA). BCAA patří mezi neutrální amino kyselinya proto se mohou chovat jak kyselě - uvolňováním protonů -, tak i bazicky - vychytávat protony. Leucin nemůže být syntetizován samotným lidským tělem, a je proto nezbytný. Jako aminokyselina nezbytná pro život musí být leucin přijímán v dostatečném množství s dietními bílkovinami, aby byla zachována vyváženost dusík strava a umožnit normální růst.
Trávení bílkovin a vstřebávání ve střevě
Částečná hydrolýza stravy Proteinů začíná v žaludek. Hlavní látky pro trávení bílkovin jsou vylučovány z různých buněk v žaludku sliznice. Hlavní a vedlejší buňky produkují pepsinogen, prekurzor enzymu štěpícího protein pepsin. Žaludek buňky produkují žaludeční kyselina, který podporuje přeměnu pepsinogenu na pepsin. Navíc, žaludeční kyselina snižuje pH, což zvyšuje pepsin aktivita. Pepsin štěpí protein bohatý na leucin na produkty štěpení s nízkou molekulovou hmotností, jako jsou poly- a oligopeptidy. Mezi dobré přírodní zdroje leucinu patří syrovátka, vejce, oves, kukuřice, proso a lískový ořech, stejně jako kasein. Rozpustné poly- a oligopeptidy následně vstupují do tenké střevo, místo hlavního trávení proteolysis-proteinem. V pankreatu, proteázy - štěpení bílkovin enzymy - jsou vytvořeny. Proteázy jsou zpočátku syntetizovány a vylučovány jako zymogeny - neaktivní prekurzory. Je to jen v tenké střevo že jsou aktivovány enteropeptidázami - enzymy vytvořené z sliznice buňky - vápník a trávicí enzym trypsinMezi nejdůležitější proteázy patří endopeptidázy a exopeptidázy. Endopeptidázy se štěpí Proteinů a polypeptidy uvnitř molekuly, což zvyšuje terminální napadnutelnost proteinů. Exopeptidázy útočí na peptidové vazby konce řetězce a mohou specificky štěpit určitou aminoskupinu kyseliny z karboxylového nebo amino konce proteinu molekuly. Podle toho se označují jako karboxy- nebo aminopeptidázy. Endopeptidázy a exopeptidázy se navzájem doplňují díky odlišné substrátové specificitě při štěpení proteinů a polypeptidů. Endopeptidázová elastáza specificky uvolňuje alifatické aminokyseliny, včetně leucinů. Leucin se následně nachází na konci proteinu a je tak přístupný pro štěpení karboxypeptidáza A. Tato exopeptidáza štěpí alifatické i aromatické aminokyseliny z oligopeptidů. Leucin je převážně aktivně a elektrogenně absorbován sodík kotransport do enterocytů (sliznice buněk) tenké střevo. Asi 30 až 50% absorbovaného leucinu je již degradováno a metabolizováno v enterocytech. Transport leucinu a jeho metabolitů z buněk portálovým systémem do játra dochází prostřednictvím různých dopravních systémů podél koncentrace gradient.Intestinální vstřebávání aminokyselin je téměř kompletní na téměř 100 procentech. Esenciální aminokyseliny, jako je leucin, isoleucin, valin a methionin, jsou absorbovány mnohem rychleji než neesenciální aminokyseliny. Rozklad dietních proteinů a endogenních proteinů na menší štěpné produkty není důležitý pouze pro absorpci peptidů a aminokyselin do enterocytů, ale také slouží k vyřešení cizí povahy molekuly proteinu a k vyloučení imunologických reakcí.
Degradace proteinů
Leucin a další aminokyseliny mohou být metabolizovány a degradovány ve všech tkáních organismu a uvolňují NH3 v zásadě ve všech buňkách a orgánech. Amoniak umožňuje syntézuesenciální aminokyseliny, puriny, porfyriny, plazmatické proteiny a proteiny obrany proti infekcím. Vzhledem k tomu, že NH3 ve volné formě je neurotoxický i ve velmi malých množstvích, musí být fixován a vylučován. Amoniak umět vést k vážnému poškození buněk inhibicí energetický metabolismus a posuny pH. K fixaci dochází prostřednictvím glutamát dehydrogenázová reakce. V tomto procesu amoniak uvolněný v extrahepatálních tkáních je přenesen na alfa-ketoglutarát a tvoří se glutamát. Přenos druhé aminoskupiny na glutamát vede k tvorbě glutamin. Proces glutamin syntéza slouží jako předběžný amoniak detoxikace. Glutamin, který se tvoří hlavně v mozek, transportuje vázaný a tím neškodný NH3 do játra. Jiné formy přepravy čpavku na játra jsou kyselina asparagová a alanin. Druhá aminokyselina vzniká vazbou amoniaku na pyruvát ve svalech. V játrech se amoniak uvolňuje z glutaminu, glutamátu, alanin a aspartovat. NH3 se nyní zavádí do hepatocytů - jaterních buněk - pro konečnou úpravu detoxikace pomocí karbamyl-fosfát syntetáza v močovina biosyntéza. Dva čpavek molekuly tvoří molekulu močovina, který je netoxický a vylučuje se ledvinami močí. 1–2 moly amoniaku lze denně vylučovat tvorbou močovina. Rozsah syntézy močoviny podléhá vlivu strava, zejména příjem bílkovin z hlediska kvantity a biologické kvality. V průměru strava, množství močoviny v denní moči je v rozmezí asi 30 gramů. Jednotlivci s poruchou funkce ledvin nejsou schopni vylučovat přebytečnou močovinu ledvina. Postižení jedinci by měli dodržovat dietu s nízkým obsahem bílkovin, aby se zabránilo zvýšené produkci a hromadění močoviny v organismu ledvina v důsledku rozpadu aminokyselin.
